Perkelkite RNR yra trumpos grandinės RNR, susidedanti iš 70–95 nukleobazių ir, dvimatėje perspektyvoje, turinti dobilų tipo struktūrą su 3–4 kilpomis.
Kiekvienai iš 20 žinomų proteinogeninių aminorūgščių yra mažiausiai 1 pernešančioji RNR, kuri gali pasiimti „citozolio“ savo aminorūgštį ir padaryti ją prieinamą baltymo biosintezei ant endoplazminio retikulumo ribosomos.
Kas yra Transfer RNR?
Perduodanti RNR, tarptautiniu mastu žinoma kaip tRNR sutrumpintai, susideda iš apytiksliai nuo 75 iki 95 nukleobazių ir dvimatėje plano apžvalgoje primena dobilieną primenančią struktūrą su trimis nekeičiamais ir viena kintama kilpa, taip pat aminorūgščių akceptoriaus kamienu.
Trimatėje tretinėje struktūroje tRNR molekulė yra panašesnė į L formą, o trumpa koja atitinka akceptoriaus stiebą, o ilga koja - antikodono kilpa. Be keturių nepakeistų nukleozidų adenozino, uridino, citidino ir guanozino, kurie taip pat sudaro pagrindinius DNR ir RNR statybinius blokus, dalį tRNR sudaro iš viso šeši modifikuoti nukleozidai, kurie nėra DNR ir RNR dalis. Papildomi nukleozidai yra dihidrouridinas, inozinas, tiouridinas, pseudouridinas, N4-acetilctidinas ir ribotimidinas.
Kiekvienoje tRNR atšakoje konjuguojančios nukleobazės sudaro dvigubas grandines, analogiškas DNR. Kiekviena tRNR gali absorbuoti tik tam tikras iš 20 žinomų proteinogeninių aminorūgščių ir pernešti ją į šiurkštų endoplazminį retikulumą biosintezei ir ten pateikti. Atitinkamai kiekvienai proteinogeninei amino rūgščiai turi būti prieinama bent viena specializuota RNR. Iš tikrųjų tam tikroms aminorūgštims yra daugiau nei viena tRNR.
Funkcija, poveikis ir užduotys
Pagrindinis pernešančiosios RNR uždavinys yra leisti specifinei baltymo aminorūgščiai iš citozolio įsitvirtinti jos aminorūgšties akceptoriuje, pernešti ją į endoplazminį retikulumą ir per peptidinį ryšį pritvirtinti jį prie aminorūgšties, kuri buvo dedama paskutinį kartą, karboksigrupės, kad susidaręs baltymas prailginta viena aminorūgštimi.
Tada kita tRNR vėl yra pasirengusi laikyti „teisingą“ aminorūgštį pagal kodavimą. Procesai vyksta dideliu greičiu. Eukariotuose, įskaitant žmogaus ląsteles, polipeptidų grandinės baltymų sintezės metu pailgėja maždaug 2 amino rūgštimis per sekundę. Vidutinis klaidų lygis yra maždaug viena amino rūgštis tūkstančiui. Tai reiškia, kad baltymų sintezės metu buvo neteisingai rūšiuojama kas tūkstanti amino rūgštis. Akivaizdu, kad evoliucijos metu šis klaidų lygis tapo geriausiu kompromisu tarp būtinų energijos sąnaudų ir galimo neigiamo klaidų poveikio.
Baltymų sintezės procesas vyksta beveik visose ląstelėse augimo metu ir siekiant palaikyti likusią metabolizmo dalį. TRNR gali atlikti savo svarbų uždavinį ir funkciją parinkti ir pernešti tam tikras aminorūgštis tik tuo atveju, jei mRNR (pasiuntinio RNR) yra padariusi atitinkamų DNR geno segmentų kopijas. Kiekvieną aminorūgštį iš esmės koduoja trijų branduolių, kodono arba tripleto, seka, kad keturios galimos nukleotinės bazės, kurių aritmetinė 4 galia yra 3, yra lygios 64 galimybėms. Tačiau kadangi yra tik 20 proteinogeninių aminorūgščių, kai kurie tripletai gali būti naudojami kontrolei kaip pradiniai arba galiniai kodonai. Taip pat kai kurias amino rūgštis koduoja keli skirtingi tripletai.
Tai turi pranašumą, kad pasiekiama tam tikra paklaida taškinių mutacijų atžvilgiu, nes arba neteisinga kodono seka koduoja tą pačią aminorūgštį, arba todėl, kad į baltymą yra įtraukta panašių savybių aminorūgštis, todėl daugeliu atvejų sintetintame baltyme galiausiai nėra klaidų. arba jo funkcionalumas yra tik šiek tiek ribotas.
Išsilavinimas, atsiradimas, savybės ir optimalios vertės
Perdavimo RNR yra beveik visose ląstelėse skirtingais kiekiais ir skirtingomis kompozicijomis. Jie yra užkoduoti kaip kiti baltymai. Skirtingi genai yra atsakingi už atskirų tRNR brėžinius. Atsakingi genai yra transkriptuojami ląstelių branduolyje karioplazmoje, kur taip pat sintetinami vadinamieji pirmtakai arba pre-tRNR, prieš juos transportuojant per branduolinę membraną į citozolį.
Tik ląstelės citozolyje pre-tRNR, išskaidydamos vadinamuosius intronus, bazinės sekos, kurios neturi funkcijos genų ir yra tik nešamos kartu, bet bet kokiu atveju perrašomos. Atlikus tolesnius aktyvavimo veiksmus, tRNR galima transportuoti tam tikrą aminorūgštį. Mitochondrijos vaidina ypatingą vaidmenį, nes turi savo RNR, kurioje taip pat yra genų, kurie savo poreikiams genetiškai apibūdina tRNR. Mitochondrijų tRNR yra sintetinamos intramitochondrialiai.
Dėl beveik visuotinio skirtingų pernešančių RNR dalyvavimo baltymų sintezėje ir dėl greito jų virsmo, negalima pateikti optimalių koncentracijos verčių ar pamatinių verčių su viršutine ir apatine ribomis. Kad tRNR veiktų, svarbu, kad citozolyje ir kituose fermentuose, galinčiuose suaktyvinti tRNR, yra atitinkamų aminorūgščių.
Ligos ir sutrikimai
Didžiausi pavojai, atsirandantys dėl RNR funkcijos sutrikimo, yra aminorūgščių pasiūlos trūkumas, ypač nepakeičiamų aminorūgščių, kurių organizmas negali kompensuoti kitomis aminorūgštimis ar kitomis medžiagomis.
Kalbant apie realius tRNR funkcijos sutrikimus, didžiausias pavojus kyla dėl genų mutacijų, kurios įsiterpia į tam tikrus perdavimo RNR apdorojimo taškus ir blogiausiu atveju sukelia atitinkamos tRNR molekulės funkcinį sutrikimą. Talasemija, anemija, atsekta genų mutacijos 1 introne, yra pavyzdys. Geno mutacija, koduojanti 2 introną, taip pat lemia tą patį simptomą. Dėl to eritrocituose labai ribojama hemoglobino sintezė, todėl atsiranda nepakankamas deguonies tiekimas.
.jpg)
